NEP由121个氨基酸组成(图2)。人为条件下用蛋白酶对NEP进行水解，NEP可分为对蛋白酶敏感的N端(第1～53位氨基酸残基)和对蛋白酶耐受的C端(第54～121位氨基酸残基)[12]。C端由两个α螺旋组成，即C1(第64～85位氨基酸残基)和C2(第94～115位氨基酸残基)，中间由小弯链接，形成反向平行的螺旋发夹结构，这个结构使得C末端具备了既亲水又疏水的两性特征[12]。第78位存在着一个色氨酸残基，周围围绕着多个谷氨酸残基，这些谷氨酸残基可以和M1蛋白的核定位信号(nuclear localization signal，NLS)序列产生静电作用，对于NEP参与vRNPs的出核活动非常重要[13]。虽然对N端的结构还不是很清楚，通过其他实验已经证明蛋白的出核信号(nuclear export signal，NES)序列存在于蛋白的N端[14-15]。近年来，NEP的翻译后修饰也越来越被人们所重视，如包括NEP在内的多种病毒蛋白都会受到细胞的类泛素化修饰；NEP可以通过磷酸化来调节自身的功能等[16-17]。

    3 NEP的生物特性

    3.1 NEP促进vRNPs的出核

    如图3所示 ......