C-反应蛋白(C-reactive protein，CRP)是一种非特异性的急性时相蛋白，属分泌型蛋白质 [1] 。它最早发现于1930年，当时美国洛克菲勒研究院的Tillett和Francis发现急性感染病人的血清能和肺炎链球菌的C组分(C多糖，C-polysaccharide)发生沉淀反应 [2] 。到1941年，Avery等用硫酸铵沉淀和C多糖沉淀的方法粗提，得到一种蛋白质，于是正式命名为C-反应蛋白 [3] 。正常人血浆中CRP含量极微，但在各种炎症、感染、发热、恶性肿瘤、组织损伤等疾病中都可见其迅速升高，且升高程度常与炎症、组织损伤的程度呈正相关，所以现已广泛应用于内科、外科、儿科、妇产科等疾病中。近年来大量的文献报道CRP的临床价值引人注目，本文就其生物学特性、测定方法以及在临床中的最新应用进展等作一综述。

    1 CRP的生物学特性

    1.1 CRP的结构 1950年，人们将CRP纯化并形成结晶，用电子显微镜技术和X射线衍射技术阐明了CRP的分子结构。其分子结构是由5个完全相同的球形单体相互以非共价键形式构成的平面对称五边形的环状五球体 [2]。CRP的分子量约105500道尔顿，沉降系数为7.58，等电点为5.7～6.0。每个分子含有5个相同的未糖基化的多肽亚单位，每个亚单位由1条206个氨基酸残基，分子量23017道尔顿的多肽链组成 [4] 。

    1.2 CRP的生物学功能 [1，4，5] (1)识别各种内源性和外源性的物质(配体)，并与之结合，形成复合物后成为以C1q开始的经典补体途径的强效激活物，激活补体系统。(2)CRP具有重要的调理素作用，能增加巨噬细胞的活性和运动，促进对各种细菌和异物的吞噬。(3)它能与T淋巴细胞特异性地结合，抑制T抑制细胞和增强T辅助细胞的功能。(4)抑制血小板的磷脂酶，减少其炎症介质的释放。

    1.3 CRP的时间规律 CRP在感染、炎症、组织损伤、恶性肿瘤等刺激下，2h后即可升高，48h达峰值，超过正常水平的10倍、百倍甚至千倍，远早于体温、白细胞计数等改变。其半衰期短于24h，一旦感染被控制其浓度可迅速回落，恢复至正常。而且影响发热、血沉和白细胞增加的各种因素对CRP多无影响。同时，CRP亦不受常用抗炎药物或免疫抑制药物的直接影响。

    2 CRP的测定方法

    以前应用过的CRP检测方法大致可以分为免疫沉淀法、免疫浊度法和标记免疫测定法三类。免疫沉淀法最早出现，但其方法较粗糙，结果判断时间长且准确度差，早已停止使用 ......